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Structure des immunoglobulines --- Introduction ---

Ce module regroupe 5 exercices sur la structure des immunoglobulines (Igs) et la fixation des antigènes. Quelles propriétés structurales des Igs expliquent la capacité de cette famille de protéines à fixer un nombre illimité de ligands exogènes (les antigènes) avec à chaque fois une forte affinité ?
Il est suggéré de faire les exercices dans l'ordre suivant :
  1. Structure d'une IgG
  2. Nb de sites de fixation de l'antigène
  3. Régions hypervariables
  4. Complexe antigène/anticorps
  5. Ig fold

Nb de sites de fixation de l'antigène

Quel est le nombre de sites de fixation pour l'antigène présents sur les molécules suivantes :

Complexe antigène/anticorps

D'après E.A. Padlan
Un antigène se fixe sur l'immunoglobuline pour laquelle il présente la plus forte affinité. L'affinité sera forte si de nombreuses liaisons non covalentes peuvent s'établir entre les deux molécules. L'antigène et son site de fixation sur l'anticorps doivent donc : Une telle complémentarité entre un antigène et son site de fixation sur une immunoglobuline est illustrée par cette représentation schématique du complexe entre la phosphorylcholine (un haptène) et l'extrémité N-terminale d'un fragment Fab d'une immunoglobuline de souris (McPC-603) qui présente pour la phosphorylcholine une forte affinité (1,6 x 105 M-1).


Structure d'une IgG

Sur ce schéma d'une immunoglobuline IgG, identifier :

Ig fold

Question préliminaire.

Régions hypervariables

La comparaison des séquences en acides aminés des chaînes lourdes (H) ou légères (L) d'immunoglobulines a révélé l'existence de régions hypervariables (HV).
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